蛋白质会受到翻译后化学修饰，从而导致功能多样性。甲基化是一种这样的修饰，通常被认为发生在赖氨酸和精氨酸残基上。最近，这种修饰也被证明发生在组氨酸残基上。
此外，有人提出组氨酸甲基化发生在多种蛋白质中。然而，许多细节仍然未知：例如，哪些蛋白质被甲基化和修饰，哪些是发生这种修饰的细胞、组织或器官中的组氨酸残基尚不清楚。
筑波大学的一个研究小组利用小鼠骨骼肌和脑组织，并结合基于生化蛋白质分离和分析化学的方法，确定了γ-烯醇酶(糖酵解酶烯醇酶的一个亚基)作为甲基化的新底物组氨酸残基。该工作发表在《生物化学杂志》上。
在烯醇化酶的三个氨基酸序列(即α、β和γ)中，在中枢神经系统中特异性表达的γ-烯醇化酶的第190位组氨酸残基被发现被甲基化。
构象预测研究表明，在γ-烯醇化酶中经历甲基化的组氨酸残基可能对于亚基二聚体形成过程中的分子间氢键作用很重要。结果发现，通过用另一个残基取代组氨酸来破坏γ-烯醇酶该位点的氢键，导致亚基二聚化和烯醇酶活性受到抑制。先前在哺乳动物中发现的三种组氨酸甲基转移酶均未催化γ-烯醇酶的甲基化反应。
从这些结果来看，新鉴定的γ-烯醇酶有望成为探索新组氨酸甲基转移酶的独特研究工具。